Struktur dan orientasi Helaian beta

Geometri

Majoriti bebenang beta disusun bersebelahan dengan bebenang lain, dan membentuk rangkaian ikatan hidrogen yang meluas dengan jiran mereka, di mana kumpulan N−H dalam tulang belakang satu helai membentuk ikatan hidrogen dengan kumpulan C=O di tulang belakang bersebelahan. Dalam bebenang beta secara sepenuhnya, rantai sisi berturut-turut menghala lurus ke atas dan ke bawah dalam corak berselang-seli. β-bebenang bersebelahan agar dijajarkan supaya atom Cα-nya (atom karbon pusat asid amino) bersebelahan dan rantai sisinya menghala ke arah yang sama. Penampilan "berlipat-lipat" pada bebenang timbul daripada ikatan kimia tetrahedral pada atom Cα; contohnya, jika rantai sisi menghala melurus ke atas, maka ikatan pada C′ mesti menghala ke bawah sedikit, kerana sudut ikatannya adalah lebih kurang 109.5°. Gaya berlipat ini menyebabkan jarak antara Cα
i dan Cα
i + 2 menjadi lebih kurang 6 Å (0.60 nm), bukannya 7.6 Å (0.76 nm) yang dijangka daripada dua peptida trans yang dihamparkan sepenuhnya. Jarak "sisi" antara atom Cα bersebelahan dalam bebenang β berikatan hidrogen adalah kira-kira 5 Å (0.50 nm).

Plot Ramachandran (φ, ψ) dengan kira-kira 100,000 titik data resolusi tinggi, menunjukkan kawasan yang luas dan bercenderung di sekeliling konformasi lazim bagi sisa asid amino helaian beta.

Walau bagaimanapun, bebenang jarang ditemui memanjang sempurna; sebaliknya, mereka mempamerkan pintalan. Sudut dihedral yang baik daripada aspek bertenaga berdasarkan (φ, ψ) = (–135°, 135°) (secara umumnya, kawasan kiri atas plot Ramachandran), menyimpang dengan ketara daripada konformasi lanjutan sepenuhnya (φ, ψ) = (–180°, 180°).[1] Pintalan sering dikaitkan dengan turun naik berselang-seli dalam sudut dihedral untuk mengelakkan bebenang β individu dalam helaian daripada merenggang. Contoh baik bagi gelung rambut beta yang berpintal kuat boleh dilihat dalam protein BPTI.

Rantai sisi menghala luar dari lipatan, kira-kira berserenjang dengan satah helaian; sisa asid amino berturut-turut menghala ke luar pada muka helaian secara berselang-seli.

Corak ikatan hidrogen

Corak ikatan hidrogen helaian β antiselari, diwakili oleh garis putus-putus. Atom oksigen berwarna merah dan atom nitrogen berwarna biru.
Corak β-sheet ikatan hidrogen selari, diwakili oleh garis putus-putus. Atom oksigen berwarna merah dan atom nitrogen berwarna biru.

Kerana rantai peptida mempunyai arah yang berdasarkan oleh terminus N dan C, bebenang β juga boleh dikatakan berarah. Mereka biasanya diwakili dalam gambar rajah topologi protein dengan anak panah yang menunjuk ke arah terminal. Bebenang beta yang bersebelahan boleh membentuk ikatan hidrogen dalam susunan antiselari, selari, atau bercampur.

Dalam susunan antiselari, bebenang berturut-turut bertukar arah supaya terminal N satu untaian bersebelahan dengan terminal C seterusnya. Ini adalah susunan yang menghasilkan kestabilan antara untaian yang paling kuat kerana ia membolehkan ikatan hidrogen antara rantai antara karbonil dan amina menjadi suatu satah, dan merupakan orientasi pilihan. Sudut dihedral tulang belakang peptida (φ , ψ) adalah kira-kira (–140°, 135°) dalam helaian antiselari. Dalam kes ini, jika dua atom Cα
i dan Cα
j bersebelahan dalam dua helai β berikatan hidrogen, kemudian ia membentuk dua ikatan hidrogen tulang belakang bersama antara satu sama lain mengapit kumpulan peptida; ini dikenali sebagai pasangan rapat ikatan hidrogen.

Dalam susunan selari, semua terminus N dalam helaian berorientasikan ke arah sama; orientasi ini mungkin kurang stabil sedikit kerana ia memperkenalkan ketidakselarasan dalam corak ikatan hidrogen antara bebenang. Sudut dihedral ( φ, ψ) adalah kira-kira (–120°, 115°) dalam helaian selari.

Dalam struktur helaian β selari, jika dua atom Cα
i dan Cα
j bersebelahan dalam dua bebenang β terikat hidrogen, maka ia tidak mengikat hidrogen antara satu sama lain; sebaliknya, satu sisa membentuk ikatan hidrogen kepada sisa yang mengapit yang lain (tetapi bukan sebaliknya). Contohnya, sisa i boleh membentuk ikatan hidrogen kepada residu j − 1 dan j + 1; ini dikenali sebagai pasangan luas ikatan hidrogen. Sebaliknya, residu j mungkin berikatan hidrogen kepada sisayang berbeza sama sekali, atau tiada langsung.

Kecenderungan asid amino

Sisa-sisa aromatik yang besar (tirosina, fenilalanina, triptofan) dan asid amino bercabang beta (treonina, valina, isoleusina) lebih bercenderung untuk ditemui dalam bebenang β di tengah helaian. Jenis sisa yang berbeza (seperti prolina) mungkin terdapat di tepi helaian, mungkin untuk mengelakkan perkaitan "tepi ke tepi" antara protein yang mungkin membawa kepada pengagregatan dan pembentukan amiloid.[2]